Professor emérito da Universidade da Califórnia, em Los Angeles, onde ensinou química e conduziu pesquisas por mais de 50 anos, o Dr. Boyer dedicou sua carreira ao estudo de enzimas, aquelas proteínas misteriosas que alimentam os processos bioquímicos nas células das plantas e animais.

Com base no trabalho anterior de outros cientistas e em suas próprias décadas de pesquisa, o Dr. Boyer decifrou a mecânica da enzima que produz o ATP (trifosfato de adenosina), o elo em cada célula que atua como um pequeno motor, permitindo que o ATP capture quimicamente energia. de seu entorno e liberá-lo como energia mecânica para a vida continuar.

Numa série de descobertas do século XX, os cientistas aprenderam que o ATP era o transportador universal da energia celular; que as plantas e os animais o criaram naturalmente, embora pudesse ser produzido em laboratório; e que a estrutura da enzima ATP sintase consistia em uma roda giratória, um eixo fixo que se projetava de seu centro e no topo do eixo um cilindro fixo, cada um carregando seus próprios conjuntos de proteínas. O ATP é criado e liberado pelas interações de proteínas na roda, eixo e cilindro.

O que o Dr. Boyer descobriu foi o mecanismo subjacente para a formação de ATP e a verdadeira função da ATP sintase. Com a roda e o eixo girando juntos como uma turbina, disse ele, a proteína na parte externa do eixo escovava os locais catalíticos dentro do cilindro e produzia uma sequência de mudanças, produzindo o próprio ATP na forma de moléculas fortemente ligadas.

A visão revolucionária do Dr. Boyer, que ele chamou de “mecanismo de mudança de ligação”, foi reconhecer que a ATP sintase não era usada principalmente para formar as próprias moléculas de ATP fortemente ligadas, mas para liberar a energia do ATP para uso em todas as tarefas da vida: movimento, respiração, crescimento – e construção de mais proteínas para manter a bola da vida rolando.

“Os conceitos do mecanismo de mudança vinculante de Boyer ajudaram a esclarecer a química básica da vida na Terra, o que faz a vida ‘andar’”, disse a Universidade de Minnesota, onde Boyer iniciou sua pesquisa, em um comunicado depois de ganhar o Nobel. “Eles iluminaram uma maior compreensão da bela complexidade do mundo ao nosso redor – e dentro de – todos nós.”

Paul Delos Boyer nasceu em 31 de julho de 1918, em Provo, Utah, um dos seis filhos do Dr. Dell Boyer, um médico osteopata, e Grace Guymon Boyer, uma dona de casa. A morte de sua mãe, por doença de Addison, quando ele tinha 15 anos, contribuiu para seu interesse pela bioquímica.

Boyer cresceu em uma família mórmon não praticante, frequentou a Provo High School e obteve o diploma de bacharel em química pela Universidade Brigham Young em 1939 e o doutorado em bioquímica pela Universidade de Wisconsin em 1943.

De 1943 a 1945, o Dr. Boyer trabalhou em pesquisas relacionadas à guerra na Universidade de Stanford, estudando maneiras de estabilizar soluções de albumina sérica para transfusões de sangue em campos de batalha. Ele então ingressou na Universidade de Minnesota e, durante os 18 anos seguintes, lecionou bioquímica lá e iniciou sua pesquisa independente sobre enzimas.

Também construiu sua própria casa em São Paulo, trabalhando como empreiteiro, encanador, eletricista e carpinteiro. “Minhas lembranças calorosas desta casa incluem olhar para uma paisagem cintilante e coberta de neve enquanto estou sentado à mesa no canto do quarto que servia de estudo, e lutar com a interpretação de algumas intrigantes trocas de isótopos que acompanham a catálise enzimática”, lembrou ele em sua autobiografia do Prêmio Nobel.

Em 1963, o Dr. Boyer mudou-se para a UCLA como professor de química. Ele logo se tornou diretor do novo Instituto de Biologia Molecular da universidade e dirigiu seu programa de bioquímica de 1983 a 1989. Ele também editou a Revisão Anual de Bioquímica. Em 1990 foi nomeado professor emérito de química e biologia.

Sua pesquisa sobre ATP começou no final da década de 1950, concentrando-se no papel da ATP sintase na criação de novo ATP. Ele propôs seu mecanismo de mudança vinculativo no início dos anos 1970. Assemelhava-se muito ao conhecimento hoje aceito, embora a estrutura completa da ATP sintase ainda fosse desconhecida e muito trabalho do Dr. Boyer e outros permanecesse antes que a Real Academia Sueca de Ciências citasse seu modelo para o Prêmio Nobel em 1997 .

Dr. Boyer dividiu metade do prêmio com o bioquímico britânico John E. Walker , que estabeleceu de forma independente a estrutura da ATP sintase e fundamentou o modelo de sua mecânica do Dr. Boyer. A outra metade foi para Jens C. Skou , da Universidade de Aarhus, na Dinamarca, pela descoberta da enzima que mantém o equilíbrio dos íons sódio e potássio nas células. Os ganhadores do prêmio também compartilharam US$ 1 milhão.

Dr. Skou morreu em 28 de maio aos 99 anos.

Em janeiro de 2003, o Dr. Boyer estava entre os 41 ganhadores do Nobel de ciência e economia que emitiram uma declaração se opondo a uma guerra preventiva americana contra o Iraque sem amplo apoio internacional, dizendo que mesmo uma vitória “minaria, e não protegeria, a segurança e a posição dos EUA no mundo.”

Boyer recebeu muitas homenagens, incluindo o Prêmio Rose da Sociedade Americana de Química e Biologia Molecular em 1989. Embora seu trabalho tenha aberto novos campos de estudo em bioquímica, biologia molecular e nutrição, nunca foi fácil explicar aos leigos sem metáforas.

“Imagine tentar consertar uma TV se você não soubesse como ela funcionava”, disse ele em entrevista ao The New York Times no dia em que seu Nobel foi anunciado. “Isso mostra como funciona o maquinário da célula.”