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Dr. John H. Northrop, laureado com o Nobel

John Howard Northrop (nasceu em 5 de julho de 1891, em Yonkers, Nova York – faleceu em 27 de maio de 1987, em Wickenburg, Arizona), foi ganhador do prêmio Nobel de 1946.

CARREIRA

O Dr. Northrop recebeu três diplomas da Universidade de Columbia, incluindo seu Ph.D. em química em 1915. Ele foi então nomeado WB Cutting Traveling Fellow e se juntou ao laboratório do Instituto Rockefeller de Jacques Loeb (1859 – 1924), tornando-se um pesquisador associado do instituto em 1917, membro associado em 1920 e membro em 1924. Durante a Primeira Guerra Mundial , ele serviu como capitão do Serviço de Guerra Química dos Estados Unidos.

Após o fechamento dos laboratórios de Princeton, Nova Jersey, do Instituto Rockefeller, ele aceitou em 1949 uma posição como professor de bacteriologia na Universidade da Califórnia, Berkeley, onde mais tarde se tornou professor de biofísica.

Northrop foi editor do The Journal of General Physiology, publicado pela The Rockefeller University Press, por vários anos, e foi o autor de Crystalline Enzymes, publicado em 1939. Além do Prêmio Nobel, ele recebeu uma Medalha Alexander Hamilton em 1961, uma Medalha Daniel Giraud Elliot em 1939 e uma Medalha Chandler em 1936.

Em 1916, durante um estudo examinando a ocorrência de moscas-das-frutas a diferenciais de temperatura, John H. Northrop descobriu uma descoberta fundamental que, a partir de então, guiaria sua carreira na ciência: o motor que move toda a matéria viva é uma ocorrência química. Esse primeiro lampejo de reconhecimento, em seu primeiro ano como cientista no The Rockefeller Institute for Medical Research, marcou o início de uma série de descobertas que esclareceram os papéis de um dos participantes mais essenciais da fisiologia humana — enzimas — e levaram ao Prêmio Nobel de Química de 1946.

No início do século XX, os cientistas estavam apenas começando a entender que as enzimas — biomoléculas misteriosas nomeadas pela primeira vez em 1878 pelo fisiologista alemão Wilhelm Kühne — são muito mais importantes do que acreditavam anteriormente. Embora nem sua estrutura nem seu mecanismo de ação fossem claros, sabia-se que as enzimas eram de alguma forma responsáveis ​​pelas respostas químicas que quebram os nutrientes em constituintes úteis ao corpo; armazenam e transferem energia em tecidos vivos; e degrade resíduos para eliminação. Em 1919, o Dr. Northrop decidiu isolar a enzima estomacal pepsina em sua forma mais pura — a de cristais — e então descobrir como ela funciona. Quando ele teve sucesso 10 anos depois, não foi apenas a primeira pessoa a isolar uma enzima animal em forma cristalina, mas também desenvolveu uma técnica de cristalização que se mostraria eficaz para inúmeras outras biomoléculas.

A pureza do isolado do Dr. Northrop era tal que sua atividade enzimática era cinco vezes maior que a da melhor pepsina comercial. Ele estimou que uma única onça de sua pepsina cristalina poderia digerir uma tonelada e meia de ovos cozidos, coagular 600.000 galões de leite ou liquefazer 10.000 galões de gelatina em apenas duas horas. Em colaboração com Moses Kunitz, o Dr. Northrop então voltou seu foco para várias outras enzimas, incluindo a tripsina, uma enzima secretada pelo intestino delgado, e a quimiotripsina, uma enzima proteolítica do pâncreas.

O extenso trabalho dos Drs. Northrop e Kunitz em cristalização facilitam várias outras descobertas importantes. Eles elucidaram os processos pelas quais muitas enzimas são ativadas. Eles responderam à antiga questão de que as enzimas não quebram as tecidos corporais que as abrigam (as enzimas não conseguem passar pelas membranas superficiais das células vivas). A cristalização da carboxipeptidase, uma enzima pancreática, agora é usada até mesmo por cientistas que estudam a estrutura da proteína.

Na década de 1930, o Dr. Northrop mudou seu foco de pesquisa para bacteriófagos — agentes biológicos que infectam bactérias — e em 1936 ele foi capaz de classificá-los como vírus quando descobriu que eles continham ácido ribonucleico, assim como o vírus do mosaico do tabaco cristalizado no ano anterior pelo colega de Rockefeller Wendell M. Stanley e cuja estrutura de RNA foi demonstrada por pesquisadores da Universidade de Cambridge. Ele também demonstrou que um vírus tem o poder de transformar informações genéticas em uma célula e transferir essas informações de uma célula para outra.

Durante a Segunda Guerra Mundial, o Dr. Northrop usou seu conhecimento sobre tripsina para isolar a antitoxina da difteria, uma doença respiratória bacteriana que era uma pandemia em campos de prisioneiros de guerra. Foi a primeira antitoxina purificada de esse grau, e ele e seus colegas mais tarde conheceram o mesmo método para cristalizar o anticorpo antipneumococo.

Hoje, muitos pesquisadores devem seus caminhos de investigação diretamente ao trabalho do Dr. Northrop com enzimas. A cristalização bem-sucedida de enzimas eventualmente permitiu que suas estruturas fossem resolvidas pela cristalografia de raios X, iniciando assim, várias décadas após sua descoberta, o campo moderno da biologia estrutural. Northrop dividiu o Prêmio Nobel de 1946 com o Dr. Stanley e James B. Sumner, da Universidade Cornell.

John H. Northrop morreu em 27 de maio em sua casa em Wickenberg, Arizona. Ele tinha 95 anos.

(Direitos autorais reservados: https://www.nytimes.com/1987/07/16/archives – New York Times/ ARQUIVOS/ por Arquivos do New York Times – 16 de julho de 1987)

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